Substrat enzymatique

INTRODUCTION : Dans ce laboratoire, nous devions étudier l’activité enzymatique de la catalase. Nous voulions savoir si l’activité de cette enzyme était toujours la même peut importe le milieu ou la concentration. Pour ce faire, nous avons pris un mélange de peroxyde d’hydrogène et de catalase dans lequel d’expérience en expérience nous avons fait des modifications. Nous avons d’abord changé la concentration de l’enzyme pour une même quantité de peroxyde. Par la suite, nous avons modifié

l’énergie, - la sécretion des organes (ex : larmes). a) Spécificité : son site actif : Le site actif est une petite partie 2 la protéine, une crevasse permettant de fixer le substrat (à l’aide des liaisons faibles) pr obtenir la réact°chimiq. C’est une structure tridimensionnelle. Notions de substrat/produit : Le substrat est une molécule transformée au cours d’une réaction chimiq. Il pt être des lipides, des glucides… Ce dernier se fixe sur le site actif de l’enzyme pour former un complexe

spécificité du substrat Une enzyme donnée n’agit que sur un seul substrat (molécule dont l’enzyme catalyse la transformation). Remarque : le nom d’une enzyme est souvent formé en ajoutant le suffixe « ase » au nom du substrat. b- La spécificité d’action Chaque enzyme ne catalyse qu’un seul type de réaction (hydrolyse, oxydation, polymérisation). Souvent le type d’action détermine les groupes dans lesquels sont classés les enzymes. |Exemples d’enzymes |Substrat

que si l’amidon et l’acarbose ont une partie de leur molécule similaire qui pourrait s’accrocher à l’amylase. On en conclut donc que l’acarbose prend la même place sur le site actif mais n’en prend pas la fonctionnalité, c’est à dire le complexe enzymatique acarbose-amylase ne produira pas de glucose. ​ (voir schéma faits en TP 16) On va maintenant voir les conséquences sur le taux de glucose ​ issu de l’hydrolyse de l’amidon (suivi de l’action de la maltase) ​ par l’amylase​ ​ avec le document 2.

bioluminescence: Comment et pourquoi certains poissons émettent t-ils de la lumière ? 2010-2011 Table des matières: Introduction au sujet 1)Comment certains poissons émettent t-ils de la lumière ? A) La bioluminescence: une réaction enzymatique B) Différentes étapes de la réaction de bioluminescence C) Structure des organes bioluminescents D) Contrôle physiologique des émissions 2)Pourquoi certains poissons émettent-ils de la lumière ? A) Éclairage du champ visuel

enzymes, des biocatalyseurs spécifiques.A. L’action enzymatique : un exemple la Glucose oxydase déshydrogénase.Les enzymes sont des protéines qui accélèrent la vitesse de réactions qui pourraient se faire sans leur présence. Ces réactions chimiques sont alors réalisées dans des conditions compatibles avec le vivant (température et pH).Au cours d’une réaction, une enzyme catalyse la transformation d’un ou plusieurs réactif(s), nommé également substrat(s), en produit(s). Par ailleurs, elles agissent à faible concentration se

une protéine et possède donc une forme tridimensionnelle. Celle-ci permet à l’enzyme de lier par son site actif un substrat spécifique, par complémentarité. Dans une réaction impliquant une enzyme, la réaction est catalysée et, une fois terminée, le substrat est libéré. L’enzyme, qui n’intervient pas en tant que réactif, demeure inchangée et est prête à accueillir un nouveau substrat. Chaque enzyme fonctionne mieux dans des conditions optimales de pH et de température. Si ces conditions changent

14 I. Introduction 14 1) Les enzymes 14 2. Mise en évidence de l’activité enzymatique 15 3. Extraction/purification 15 II. Réaction et cinétique enzymatique 15 1. Réaction enzymatique 15 2. La cinétique enzymatique 16 3. Signification des paramètres Vm et Km 18 III. Les effecteurs enzymatiques 19 1. Les activateurs 19 2. Les inhibiteurs 20 3. Modulation de l’activité enzymatique 21 CHAPITRE 5 La glycolyse 22 I. Introduction 22 II. Les étapes de la glycolyse

DETERMINATION DE LA VITESSE INITIALE D'UNE REACTION ENZYMATIQUE COURBE [P] = f (t) I. PAR METHODE CINETIQUE L'enzyme étudiée est la phosphatase alcaline qui catalyse l'hydrolyse des liaisons esters lorsque l'acide engagé est l'acide phosphorique mono estérifié. On utilise la cinétique d'hydrolyse du PNPP (ParaNitroPhényl Phosphate) à 20°C à pH=9,8. Le PNP (ParaNitroPhénol) est jaune en milieu alcalin. On peut donc suivre l'apparition du PNP au cours de l'hydrolyse en enregistrant l'absorbance

mais le reste du temps, ils sont difficiles à trouver. De plus, la plupart des fruits et des légumes ne restent que très peu de temps consommables donc ils peuvent subir des réactions de dégradation divers qui sont de nature physique, chimique, enzymatique et/ou microbiologique, dépendent de plusieurs facteurs : La nature et l’état de fruits ou légumes (frais ou transformé). Les conditions de récolte, de manutention, de transformation, de conditionnement, de stockage et de commercialisation de