Hydrolase

4.2.2. Le catabolisme : Le catabolisme enzymatique (aminohydrolase) et une recapture, contribuent à la dégradation rapide des ligands endogènes des récepteurs aux cannabis. L'enzyme de dégradation est essentiellement le FAAH. (fatty acide amide hydrolase)[53][67]. L’enzyme se trouve dans les synapses des neurones, ce qui signifie que le catabolisme enzymatique implique au préalable, une diffusion ou une recapture. La recapture de l'anandamide est sélective, saturable, et dépendante des mécanismes

hydrolyse n'a aucune spécificité et toutes les liaisons glycosidiques sont rompues et les produits obtenus sont les unités d'oses. - Hydrolyse enzymatique L’hydrolyse des liaisons glycosidiques se fait par des catalyseurs enzymatiques d’hydrolyse (hydrolases), spécifiques des liaisons glycosidiques (glycosidases). La spécificité est telle qu’une glycosidase peut agir uniquement sur un seul substrat (spécificité principale) et sur un seul anomère et même un seul type de liaison (spécificité secondaire)

l’autophagie. Ils peuvent aussi digérer des molécules absorbées par endocytose : hétérophagie Les lysosomes sont des organites cellulaires présents dans le cytosol de toutes les cellules eucaryotes, à part dans les hématies. Ils contiennent des hydrolases acides, qui fonctionnent à un pH voisin de 5 ; ce pH constant est maintenu par des pompes à protons pour l'hydrogène (protons H+) et des canaux ioniques spécifique aux ions chlorures Cl-. La membrane lysosomale contient des protéines de transport

l'homocystéine 16 SAM donne son méthyl pris en charge par une méthyl transférase (méthylase) qui sera greffé à un ou plusieurs exemplaires sur un substrat donné (cf ex. ci dessus). La S adénosyl homocystéine (SAH) résultante fournit à l'aide d'une hydrolase (SAHH) adénosine et homocystéine (réaction réversible). O S IE S 00 2 9 10 0 2 SAH inhibe la plupart des méthylases (participe au rétrocontrôle négatif des méthylations: régulation!) La méthionine synthase (MS) intervient pour la reméthylation

angustifolia Composition  La lavande produit plus de 75 mono et sesquiterpènes. Les sesquiterpènes sont en faible quantité et les monoterpènes, en majorité. Ces derniers ont un faible poids moléculaire et peuvent être ensuite modifiés par les hydrolases des cytochromes P450, les réductases, les déshydrogénases et les transférases pour produire des terpènes qui ont souvent des propriétés physiques et chimiques uniques ainsi que des activités biologiques. Les principaux constituants de la Lavande

dégradation de l’amidon, mais celles-ci n’existent pas dans l’orge brute. C’est pourquoi un maltage est nécessaire. Grâce à de l’eau, de l’oxygène et de la chaleur fournies artificiellement, les réserves du grain commencent à sécréter des enzymes (hydrolases) principalement des amylases qui vont hydrolyser l’amidon en maltose (disaccharide) et en glucose (monosaccharide). C’est la saccharification qui finit pendant le brassage. Le maltage peut être décomposé en 4 étapes : - le trempage, qui

organique du sol qui aboutissent à la libération d’azote ammoniacal (NH4+) et la production par la suite d’azote nitreux et nitrique. - enzyme - R – NH2 + HOH R – OH + NH3 + énergie - combinaison hydrolase - aminée - NH3 + H2CO3 (NH4) CO3 2 NH4+ + CO3- - enzyme - 2 NH4+ + 3 O2 oxydase 2 NO2- + 2 H2O + 4 H+ + énergie - nitrosomonas

____________________________________________________________________________________________________________ Alpha amylase Bêta amylase DEXTRINE LIMITE Figure 4 – Hydrolyse de l’amylopectine pH optimal pH Les amylases impliquées dans l’hydrolyse de l’amidon sont des hydrolases. On sait aujourd’hui qu’il existe près de 25 formes tridimensionnelles différentes des alpha amylases [1] avec des propriétés qui peuvent varier en fonction des conformations. Quelle que soit la conformation du site actif de l’enzyme, l’activité

2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de la cystéine. Hydrolyse enzymatique L'hydrolyse des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes protéolytiques (ou protéases ou encore peptidases) qui sont des hydrolases. La spécificité principale de ce groupe d'enzymes est l'hydrolyse des liaisons peptidiques. Leur spécificité secondaire permet de les classer en deux groupes : - exopeptidase L'enzyme n'hydrolyse que la première liaison peptidique (aminopeptidase)

des hydrolyses au milieu des chaînes (endoglycosylases comme les ß-,4- endoglucanases) ou à leur extrémités (exoglycosylases comme les xylosidases). Par ailleurs, des transglycosylases spécifiques des xyloglucanes (xyloglucane transglycosylases hydrolases ou XTH, anciennement XET, voir §3) ont été identifiées. Néanmoins, aucune de ces enzymes n’apparaît plus active à pH acide, et aucune n’induit une élongation in vitro quel que soit le pH. Par contre, la purification d’extraits pariétaux d’hydrocotyle