Myoglobine

apparaître de nombreuses régions étroitement proches donc apparentés (gènes homologues: paralogues ou orthologue) qui codent des protéines aux fonctions ou structures différentes mais assez proches (Exemple : les gènes qui codent les hémoglobines, myoglobines...).  Indices comportementaux [] Chez certaines espèces de Lacertidés américains du genre Cnemidophorus, ou lézards à queue en fouet, il n'existe plus que des femelles. Ces espèces pratiquent donc une reproduction asexuée. Cependant des

rayons X de cristaux de protéines : cette technique a été utilisée à partir de 1937 et permit de déterminer des structures partielles (premières études sur l'hémoglobine par Max PERUTZ). La première résolution complète de la structure d'une protéine (myoglobine de cachalot) à 0,28 nm fut réalisée par John KENDREW en 1968. Depuis, des centaines de structures tertiaires de protéines ont été résolues. - par résonance magnétique nucléaire (RMN), limitée à des fragments d'au maximum 80 à 100 résidus. D'autres

conduire à une anémie. (Crissey et Pribyl, 2000 ; Médart, 2005). (b) Le fer Le fer est un composé essentiel de l’hémoglobine et de la myoglobine ainsi que de la ferritine et il participe au fonctionnement de certaines enzymes comme coenzyme. Le fer permet le transport de l’oxygène vers les tissus grâce à l’hémoglobine, son stockage dans les tissus grâce à la myoglobine ainsi que le transfert d’électrons dans la chaîne respiratoire des cytochromes. Il intervient dans le métabolisme énergétique, la synthèse

Hématozoaire : protozoaire parasite se développant dans les globules rouges. Hématurie : présence de sang dans les urines. Hème : groupement prosthétique constitué d'un complexe porphyrine- ion ferreux présent dans diverses protéines (hémoglobine, myoglobine, cytochromes). Hémiparésie : légère paralysie d'une moitié du corps. Hémiplégie : paralysie d'une moitié gauche ou droite du corps. Hémizygote : se dit d'un mâle qui exprime un allèle dont le locus du gène appartient à la région propre du chromosome

II | |Caractéristiques | | | |Couleur |rouge |blanche | |Myoglobine |++++ |+ | |Vitesse de contraction |+ |++++ | |Résistance à la fatigue

contraction»: elles se trouvent dans les myofibrilles des fibres musculaires et permettent aux muscles de se contracter — les protéines du tissu conjonctif: c’est le « ciment» du muscle. La principale protéine du tissu conjonctif est le collagène. — la myoglobine qui donne au muscle sa couleur rouge. • Les lipides; ils représentent environ 3% du poids du muscle et de 6 à 16% du poids de la carcasse. C’est le « gras» de la viande. On en trouve: — en surface de la carcasse (c’est le gras de couverture. Il

pas encore de pratique courante. Au cours des 6 premières heures, une concentration de CPKMB2 > 1 U/l avec un rapport CPKMB2 / CPKMB1 > 1.5 est plus sensible et spécifique que la concentration des CPKMB pour faire le diagnostic d’IDM. - La myoglobine s’élève très précocément dès la 1ère heure (H1) et est assez spécifique. Son taux maximal se situe entre H9 et H12 et se normalise après H16. Le seul intérêt de son dosage est la possibilité d’un diagnostic biologique plus précoce qu’avec la troponine

en réserve Mécanisme moléculaire du transport de l’oxygène Rôle du fer dans le transport de l’oxygène Le reploiement globinique, motif structural commun Structure des myoglobines et oxymyoglobines Structure des hémoglobines et des oxyhémoglobines La famille des gènes de globine Évolution des gènes de globine Fonction des myoglobines et des hémoglobines L’hémoglobine F a plus d’affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine A Les ions H+ et le CO2 favorisent la libération de l’oxygène Le 2,3-bisphosphoglycérate

l’expérimentation (de 7 à 12 ans), car l’effet du type génétique et du système d’élevage sur la couleur de la viande devient moins marqué avec l’âge à cause de la saturation du muscle en myoglobine responsable de l’assombrissement de la viande. En effet, l’intensité de la couleur augmente avec l’âge par suite de l’élévation du taux de myoglobine qui s’accroît rapidement dans le muscle jusqu’à 2 à 3 ans (Boccard et al., 1979 ; Renerre, 1982 ; Lawrie 1966). Après cet âge, l’augmentation devient ensuite plus modérée

et thréonine estérifiées par un groupement phosphate: les caséines des laits avec environ 4% de phosphate. 5) Hémoprotéines avec un groupement prosthétique porphyrinique et un métal souvent Fe (hémoglobine 4%, cytochrome C 4%, catalase 3,1%, myoglobine). 6) Flavoprotéines avec FAD-flavine adénine dinucléotide. Ex: succinate deshydrogénase 2%, D-aminoacide oxydase 2%. Hémoprotéines et flavoprotéines sont qualifiées de chromoprotéines. 7) Métalloprotéines liées à un métal ou un sel. Ex: Cu (céruloplasmine