Cytochrome c oxydase

la membrane interne mitochondriale. Cette chaîne de transport d'électrons est constituée de quatre complexes enzymatiques : • complexe I : NADH déshydrogénase • complexe II : succinate déshydrogénase • complexe III : cytochrome b-c1 • complexe IV : cytochrome c oxydase. La chaîne respiratoire permet de réoxyder les coenzymes NADH et Ubiquinone réduits au cours du cycle de Krebbs. Cette réoxydation s'accompagne de la création d'un gradient transmembranaire de protons qui va servir à fabriquer

de N-diméthyl-para-phénylène-diamine en une demi quinones rouge. - Ce test met en évidence la présence des cytochromes oxydases à l’intérieur des chaines respiratoires . - Mise en évidence: Imprégner un papier buvard a l’aide d’un réactif (l’oxalate ou le chlorydrate de N-diméthyl-paraphénylène-diamine) puis mettre une colonie a l’aide d’une pipette pasteurSi virage au rose-rouge: oxydase + Papier buvard imprégné par le réactif d’oxydase Remarque: Il ne faut pas réaliser cette réaction en utilisant

3-3- Test d͛oxydase : Bactérie sur disque oxydase changement de couleur oxydase positive. Principe : Si une bactérie possède l'enzyme respiratoire membranaire, appelée la cytochrome oxydase (dernière enzyme de la chaîne respiratoire), alors elle peut faire la réaction d͛oxydase qui va colorier les pastilles d͛oxydase. Manipulation : - On prend un disque d͛oxydase (0.8 mm de diamètre) Figure 4: pastille carrée d'oxydase (ici oxydase +) - On met dessus une goutte d͛eau stérilisée

coenzyme A (CoA) I. Introduction C. Les co-enzymes 2. Les coenzymes d’oxydoréduction Ce sont des coenzymes des oxydoréductases. Ces oxydoréductases peuvent être classées selon la nature de l’accepteur d’électron ou des atomes d’hydrogène : Les oxydases: L’accepteur d’hydrogène est l’oxygène AH2 + ½ O2 → A + H2O Les déshydrogénases: L’accepteur d’électron ou d’hydrogène est un autre substrat que l’oxygène AH2 + B → A + BH2 2. Les coenzymes d’oxydoréduction 2.1. Les coenzymes nicotinamiques (ou

activent la chaîne respiratoire mitochondriale Origine du NADH et du FADH2 NADH-Q oxydoréductase Les électrons du FADH2 des flavoprotéines ont l’ubiquinone pour point d’entrée dans la chaîne respiratoire mitochondriale Q-cytochrome c oxydoréductase Cytochrome c Cytochrome c oxydase L’ATP synthase couple la synthèse d’ATP à la rentrée des protons dans la matrice Bilan de la phosphorylation oxydative CHAPITRE 13 • Photosynthèse Photorécepteurs moléculaires Membranes thylacoïdes et photosystèmes

indésirables……………………………………...……….25 Chapitre III……………………………………………………….…………26 Introduction……………………………………………..……….....27 I. Polymorphisme du 2C9…………………………………….......27 II. Polymorphisme du VKORC1……………………………...…..28 III. Ploymorphisme du cytochrome 4F2………………………….29 IV. Polymorphisme du CYP2C19…………………………………30 V. Polymorphisme du CYP1A2…………………...……………...30 VI. Polymorphisme de la glycoprotéine P………..……………....30 VII. Conclusion…………...………………………………………...31 Références……………………………………..…………………………

catalyse la réaction de génération de l’ADP : AMP + ATP ---> 2 ADP. Seul l’ADP peut traverser la membrane dans le sens espace intermembranaire-->matrice. Il contient les protons qui proviennent de la chaîne respiratoire mitochondriale ainsi que le cytochrome C qui circule entre les deux membranes. La matrice (compartiment intérieur) contenant l’ADN mitochondrial circulaire, des ARN, des mitoribosomes, des ions et toutes les enzymes impliquées dans la fonction de la mitochondrie.

Formation de carboxyHb Hypoxie tissulaire Fixation à l’hémoglobine fœtale +++ 2- Fixation du CO sur d’autres protéines intracellulaires • Musculaire : formation de carboxyMb avec la myoglobine (myocarde, muscle squelettique…) • Mitochondrie : cytochromes blocage de la fonction mitochondriale 3- Destructions neurologiques • Formation de radicaux libres oxygénés • Substance blanche, hippocampe Tous ces effets se conjuguent pour majorer l’hypoxie Source de CO Sources

%) du CO mais n’est pas le seul. Les 15% restant se répartissent sur d’autres structures héminiques comme la myoglobine (qui par sa localisation intracellulaire est considérée comme une possible forme de stockage du CO), les cytochromes de la chaine respiratoire, les cytochromes P450, la catalase, certaines peroxydases, … La conséquence étant une perte de leur activité fonctionnelle. Il convient enfin de souligner que le CO traverse facilement la barrière placentaire, de sorte que le fœtus se trouve

d’acides aminés (cystéine, méthionine, homocystéine et taurine), d’enzymes et des ions sulfates assemblage et structure des protéines (liaisons disulfure entre polypeptides) Le soufre inorganique est présent dans les metalloprotéines et dans le cytochrome C Dans l’organisme surtout sous forme de sulfates : SO4 8 – Les oligoéléments (OE) éléments minéraux purs nécessaires à la vie d'un organisme, mais en quantités très faibles se fixent sur des protéines par liaisons de coordination et forment