Ribonucléase

suivante : Expérience 1 : une coupe de foie de grenouille traitée par un colorant : vert de méthylepyronine montre une cellule ayant un noyau coloré en vert et le cytoplasme et le nucléole coloré en rouge. Expérience 2 : si on traite une coupe à la ribonucléase (dégradant l’ARN), avant coloration, on constate que seul le noyau se colore en vert. Expérience 3 : si on traite une coupe à la désoxyribonucléase (dégradant l’ADN), avant coloration on constate que seuls le nucléole et le cytoplasme sont colorés

Expérience : on prend une enzyme, la ribonucléase, qui est constituée d’une seule chaine polypeptidique stabilisée par des ponts disulfures (entre 2 cystéines). Dénaturation Agent réducteur Urée Renaturation = ponts disulfures. On dénature cette enzyme grâce à un agent réducteur (le β-mercaptoéthanol). L’urée détruit les interactions hydrophobes. Suite à la dénaturation, on a perdu la structure 3D et l’activité enzymatique de la ribonucléase. Ensuite, on enlève les agents dénaturants

primaire d'une protéine, la séquence des acides aminés dans la chaîne peptidique, c'est à dire le nombre des acides aminés, leur nature, et la position exactement dans la chaîne. Une protéine porte un nom: ex: insuline qui a 51 acides aminés, la ribonucléase 124 acides aminés, c'est à dire que chaque protéine comporte un nombre précis d'acide aminé qui se succèdent dans un ordre bien déterminé et c'est cela qui différentie une protéine d'une autre protéine. 2) Représentation d'une séquence peptidique

chimiques ou simplifie des protéines trop complexe avant leur dégradation Lysosomes : Compartiment acide (pH < 4) avec des protéase (enzyme qui dégrade les protéines, ex cathèpsine), des nucléases (adéno/ribonucléases), des lipases (dégrade les lipides), des hydrolases (dégrade les glucides) Réticulum endoplasmique : cf, peut être granuleux/rugueux c’est-à-dire qu’il contient des ribosomes (synthèse et maturation de protéines)

dénaturation/renaturation sur une enzyme de 124 résidus, la ribonucléase pancréatique (enzyme clivant les liaisons phosphodiesters à l’intérieur des chaînes d’ARN). Cette molécule comporte 4 liaisons disulfure (S-S) entre des résidus cystéine. Expérience : - Dans un premier temps, il met l’enzyme en présence d’urée (destruction des liaisons faibles) et de β -mercaptoéthanol détruits les ponts disulfures en les réduisant en -SH), la ribonucléase perd sa structure tertiaire originelle et son activité.

une peroxydase (67kD), qui est différente de celle des neutrophiles, elle est cytotxique et cause la dégranulation des mastocytes. - la protéine basique majeure (MBP, 12kD), même fonction que précedemment. - La neurotoxine (EDN, 18kD), une ribonucléase. - La protéine cationique (ECP, 20kD), cytoxique, neurotoxique, dégranule les mastocytes et accélère la coagulation. Les Basophiles Les Basophiles sont très peu important. En effet, ils représentent seulement 0,5% des leucocytes. Ils ont une

Composition du suc pancréatique : Eau 97% Bicarbonates Enzyme Substrats Glucides �� − �������������� Trypsinogène Protides Chymotrypsinogène Protides Collagènase + élastase Protides Lipase (+ colipase) lipides Carboxypeptidase A,B peptides Nucléotidases (ribonucléase, ADN ou ARN désoxyribonucléase) Le suc pancréatique : Cellule pancréatique exocrine P a g e | 27 Protéases  Trypsine et la chymotrypsine = endopeptidases = Principales enzymes protéolytiques  Libération d’oligopeptides et d’acides aminés

les autres que l’on appel fragment d’okazaki, donc ces fragments vont toujours avoir un train de retard par rapport à la chaine précoce, elle porte le nom de chaine tardive. Fragment d’okazaki schéma 1) Elimination de l’amorce a’ → par ribonucléase Fragment okasaki II, est synthétisé. Lorsque L’extrémité 3’ du fragment arrive en contact de l’extrémité 5’ de l’amorce la synthèse d’ADN s’arrête. Il intervient donc de nouvelles enzymes qui vont permettre de relier le fragment I du fragment

changement conformationnel de l’ARNm induit par la fixation de l’oligodésoxynucléotide, interruption de l'épissage de l’ARN prémessager, interruption du transport, arrêt de l’assemblage du ribosome au début de la traduction, activation de la ribonucléase H ou perturbation de la stabilité du transcrit. Sur la base du mécanisme d'action, on peut discerner deux classes d'ODN antisens : (a) les oligonucléotides antisens dépendant de la RNase H, qui induisent la dégradation de l'ARN messager

0.4a 1.2 KJ/mol). Comme pour les liaisons hydrogène, le nombre de ces interaction dans une protéine peut être très élevé et la somme de l’énergie mise en jeu est alors substantielle Peter privalov et Georges makhatadze ont montré que dans la ribonucléase a pancréatique, le lysozyme de blanc d’œuf de poule, le cytochrome c du cœur de cheval et la myoglobine du sperme de baleine, les interactions de van de waals a l’intérieur de la protéine contribuent pour l’essentiel a la stabilité de la structure