Myoglobine

il produit beaucoup d'énergie, près de 38 molécules d'ATP par molécule de glucose. Remarque : Le tissu musculaire dispose de deux sources de dioxygène : -L'oxygène passant du sang aux cellules musculaires par diffusion, -L'oxygène libéré par la myoglobine (protéine musculaire qui fixe le dioxygène comme l’hémoglobine) dans les cellules musculaires. Tant que l'oxygène et les nutriments sont disponibles, la filière aérobie produit assez d'ATP pour un exercice long ; c'est donc la filière la plus énergétique

muscles striés : muscles de la vie de relation, ils sont innervés par le système nerveux cérébro spinal et leur contraction est soumise à la volonté. Chaque muscles striés comporte un corps charnu et 2 extrémités par lesquelles ils s’insèrent. La myoglobine est un pigment rouge qui est un réservoir d’O2. o Les muscles longs : corps fusiforme qui se termine à chaque extrémités par des fibres conjonctives serrées : les tendons. o Les muscles plats : corps charnu sans tendon dont les fibres s’étalent

II.A intermédiaire rapide résistante II.B blanche rapide fatigable Caractéristiques structurales +++ MYOGLOBINE + DIAMETRE CAPILLARISATION MITOCHONDRIES +++ +++ +++ ++ +++ +++ + +++ + + Caractéristiques fonctionnelles MUSCLE SQUELETTIQUE Types de fibres musculaires « En fonction de leur rôle, les muscles n’ont pas la même constitution » Nomenclature MYOGLOBINE DIAMETRE CAPILLARISATION MITOCHONDRIES I. Fibres lentes II. Fibres rapides I +++ + +++ +++ II.A +++ ++

grande quantité, notamment dans le sang. [pic] Sources d’émission de CO II) Au contact du sang Le monoxyde de carbone se lie à l’hémoglobine* (réduction de la capacité de transport de l'oxygène), à la myoglobine* (baisse de la capacité de stockage de l'oxygène), et au cytochrome oxydase mitochondriale* (inhibition de la respiration cellulaire). Ainsi, on assiste à la formation de la carboxyhémoglobine* (COHb) - la théorie la plus généralement admise est

plus. Si le dioxygene n’est pas disponible de l acide lactique va se former il va diminuer le pH sois diminuer le PH optimale et diminue l activité de certaines enzymes et peut MEME bloquer le métabolisme Fibre lente : Riche en myoglobine Fibre rapide : pauvre en myoglobine

plus. Si le dioxygene n’est pas disponible de l acide lactique va se former il va diminuer le pH sois diminuer le PH optimale et diminue l activité de certaines enzymes et peut MEME bloquer le métabolisme Fibre lente : Riche en myoglobine Fibre rapide : pauvre en myoglobine

UI/L 8) Alpha amylase Hydrolise les sucres sur les oligo et poly saccharides ( aminose, amidon et glycogène) Forme P et S Marqueur de parotidie ( oreillons) et tumeurs ovaires. Normes à 37° : 28-110 UI/L Pathjologies : Infarctus : marqueurs myoglobine et troponine. Donne la datation du debut de l'infarctus. 2) pathologies epathiques : - cytolise : necrose des epatocites - colestase : diminution ou arret de la secretion de bile ( jaunisse) - cirrose : fibrose cicatricielle irreversible evoluant

rouge :  Beaucoup de myoglobine  Très riche en vaisseaux sanguins - Renferme beaucoup de mitochondries. - Pauvre en glycogène (réserve de glucose) - Résistante et peu fatigables  Interviennent dans les efforts endurant  Ce type de Fibre utilise préférentiellement des métabolismes aérobies. 4.2 Caractéristique des Fibres II Les Fibres II contiennent les caractérsitque suivantes : - A contraction rapide - De couleur blanche :  Pauvre en myoglobine  Peu de vaisseaux sanguins

on trouve le fer, le zinc, le cuivre le manganèse, le sélénium, le chrome , le cobalt etc…qui sont sous forme de cations. Le fer : l’organisme humain contient 3 à 4g de fer. Il existe sous deux formes : fer fonctionnel (dans l’hémoglobine et myoglobine où il assure notamment le transport de l’oxygène), fer de réserve (stocké dans le foie, la rate, la moelle osseuse au sein des protéines). Les besoins quotidiens en fer sont de l’ordre de 20mg pour un adulte. Les conséquences d’une carence en fer

SYSTÈMES VIVANTS ▪ systèmes extrêmement complexes BIOCHIMIE ▪ élucidation des mécanismes moléculaires qui sous-tendent les phénomènes du vivant. 1937‑59 M.F. Perutz (hemoglobine) hémoglobine & myoglobine J.C. Kendrew (myoglobine) (a) (b) Structure de la myoglobine (a) image 6 Å de résolution ; (b) modèle atomique ( 1MBN) basé sur des données à 2 Å de résolution. 1951 L.C. Pauling modèles hélicoïdaux de polypeptides (hélices-α, feuillets-β) 1953 J. Watson