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La formation du complexe ES : L’enzyme (E) et le substrat (S) s’associent.
2. Le complexe ES subit un réarrangement interne qui va permettre la transformation du substrat en produit (P) => adaptation induite.
3. L’enzyme libère le produit, et retrouve son état initial (et, peut donc repartir dans une nouvelle réaction enzymatique).
L’équation de cette réaction est : k1 k2
E + S ES E + P k-1

avec k = constante de vitesse. k1 = constante de vitesse de formation du complexe ES k-1 = constante de vitesse de dissociation du complexe ES k2 = constante de vitesse de formation de P = « Turn over » = nombre de cycles catalytiques par seconde. CORRECTION TD ENZYMOLOGIE www.ednh.fr - contact@ednh.fr
… Anima sana in corpore …afficher plus de contenu…

Dans un premier temps (temps t1), la vitesse augmente proportionnellement à la concentration en substrat.
Dans un deuxième temps (temps t2), la vitesse tend vers un plateau de saturation.
Lorsque la vitesse des réactions enzymatiques n’augmente plus alors qu’il y a de plus en plus de substrat (temps t3), on a atteint la vitesse maximale de la réaction (Vmax), car tous les sites catalytiques des enzymes sont occupés. On dit que l’enzyme est saturée en substrat. 15. Définissez la Vmax. Lorsque la vitesse des réactions enzymatiques n’augmente plus alors qu’il y a de plus en plus de substrat, on a atteint la Vmax, vitesse maximale.
Tous les sites catalytiques des enzymes sont occupés. On dit que l’enzyme est saturée

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