Myoglobine

Protéines Chaperon et Chaperonin hsp70 (chaperon) Protéolyse hsp60 (chaperonin) Ribosome Protéine repliée Protéine repliée 48 Myohemerythrine Immunoglobuline (Domaine V) Pyruvate Kinase (Domaine 1) Pré-Albumine 49 Myoglobine (hélice α) Tétramère: Hémoglobine 50 51 Enroulements super hélicoïdaux : le Collagène 3 Hélices α 52 53 L’électrophorèse en gel de polyacrylamide, en présence de SDS 54 55 56 Spectres d’absorption des AA Aromatiques

une action propore comme le Ca2+ qui participe à la transmission des messages à l’échelle intracellulaire. -les microéléments : atomes à l’état de traces indispensable a la fontion de diverses molécules comme la présence de Fe dans la molcéule de myoglobine. Monde minéral => Silice Monde organique => Carbone Deux types de composés du vivant: Les éléments minéraux dont l ‘eau (H2O) qui est la molécule majeure (molécule la plus abodante dans la composition des cellules), en masse dans les organismes

le nickel, l'étain, le silicium, le fluor et l'iode. D'autres comme Rb, Br, Al, B, Ba, Ti, Au, Sb, Te, Li, Cs, U, Bi sont présents dans l'organisme mais ne sont pas considérés comme essentiels. Fer - teneur du corps: 3-5 g dans l'hémoglobine et myoglobine, aussi constituant de nombreux enzymes AE/25sels.doc/27/08/99 - 2.5/3 - - besoin journalier: 1-3 mg (selon l'age et sexe) ce qui nécessite une teneur dans la diète journalière de 5 à 28 mg car le taux d'absorption du fer est relativement

des tissus (particulièrement les muscles). - Lipides (matières grasses) : apportent de l’énergie mais leurs quantités et qualités sont très variables selon l’origine de l’animal. Minéraux : - Fer : fabrication d’éléments (hémoglobine et myoglobine) qui permettent le transport et le stockage de l’oxygène. Le fer d’origine animale est plus assimilable (x 2,5) par l’organisme que le fer d’origine végétale. - Zinc : renforce le fonctionnement du système immunitaire et rôle antioxydant

l’ordre dans lequel se succèdent ces acides aminés. Le schéma et le tableau ci dessous qui prennent l’exemple de la myoglobine (protéine musculaire stockant le dioxygène) montrent bien le repliement de la chaîne d’acides aminés (chaîne polypeptidique) en une molécule protéique ayant dans l’espace une forme spécifique. Document 12 Schéma de la structure spatiale de la myoglobine (protéine musculaire) La séquence des acides aminés d’une protéine est déterminée par un gène. Une mutation, c’est

pH diminue, la courbe se déplace vers la droite. (CO2 ( acide carbonique ( pH diminue) - Combiné à la myoglobine : La myoglobine se trouve dans le muscle rouge mais aussi dans le cœur, c'est un mode de transport tissulaire et non sanguin. C'est comme l'hémoglobine capable de fixer l'oxygène mais la relation entre le pourcentage de saturation et le pO2 est différente : [pic] La myoglobine permet de stocker des grandes quantités d'oxygène quand le pO2 est bas. La mise en jeu physiologique :

puissante |Moyenne à Puissante | |Éléments contractiles |Peu |Beaucoup | |Mitochondries, myoglobine |+++ |+ | |Sportif type | |

le composé responsable de l’intoxication, parfois mortelle, des victimes de feux. Et pourtant certains en inhalent volontairement en fumant du tabac.           - l’hémoglobine (qui sert au transport de l’oxygène dans les globules rouges) et la myoglobine (qui sert au transport de l’oxygène dans les muscles) sont plus sensibles au monoxyde de carbone qu’à l’oxygène. Le monoxyde de carbone, inhalé en fumant, prend donc la place de l’oxygène sur les globules rouges et dans les muscles. En conséquence

lipoproteins (HDL) : transport endogène de Ch des tissus vers le foie 6. (3p) Qu’entend-on par stuctures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire des protéines? Chap 8 dia 2 7. (3p) Pourquoi l’hémoglobine est-elle plus efficace que la myoglobine pour transporter l’oxygène des poumons vers les tissus ? Dans le cours, chapitre sur l’hémoglobine CHM1271 Eléments de Biochimie Examen – Juin2007 Nom : Prénom : Etudes : BIOL  CHIM  VETE  1. Décrivez

idéal : Cardioselectif  Stable dans le sang Concentration intra-myocardique suffisante pour permettre de détecter des nécroses minimes Facile et rapide à doser Présent en faible quantité dans le sang du patient sain  Myoglobine Hémoprotéine de faible MM Présente dans les cellules des muscles striés (squelettique et cardiaque)  Non spécifique du myocarde Rôle dans le métabolisme aérobie : Stockage de l’oxygène Libérée très rapidement dans la circulation en cas de nécrose