Oxydase

recherche d’oxydase et la mise en évidence la présence d’une cytochrome oxydase constitutive des chaines respiratoire Principe : Si une bactérie possède l'enzyme respiratoire, appelée la cytochrome oxydase (dernière enzyme de la chaîne respiratoire), alors elle peut faire la réaction suivante : Le PDA est de couleur violette. -Coloration violette oxydase+ -Coloration rose oxydase – Résultats : Les E.coli sont des oxydases + Application N°11 catalase : But :  TEST recherche de la Catalase

et produisant des colonies foncées à reflets vert métallique en moins de 24 heures, à 35 °C sur un milieu de type m-Endo contenant du lactose. De plus, tous les coliformes totaux doivent produire une réaction négative à l’épreuve de la cytochrome-oxydase et une réaction positive au test de l’ONPG (ortho-nitrophényl-ß-D-galactopyranoside). Les coliformes totaux sont des microorganismes indicateurs dont le dénombrement permet de déceler le niveau de pollution d’origine organique dans les eaux de surface

selon leur structure et l’origine des enzymes qui catalysent leur oxydation, par exemple, les métas di-phénols sont faiblement réactifs. Enzymes du brunissement : Les enzymes impliquées dans les réactions de brunissement sont les polyphénols oxydases(PPO) et dans une moindre mesure les peroxydases .Les PPO agissent sur les phénols en présence d’oxygène alors que les peroxydases font intervenir le peroxyde d’hydrogène.Ce dernier étant faiblement présent dans la cellule car rapidement éliminé

enzymes respiratoires : Recherche de l’oxydase :  But : Différencier chez les bacilles Gram - les Entérobactéries des pseudomonas.  Principe : Dans la chaîne respiratoire, le dernier cytochrome qui transfert les é à l’o 2 est appelé cytochrome oxydase ou aa3. Sa présence chez une bactérie ne peut être mis en évidence que si la cellule possède ainsi le cytochrome c. Ces 2 cytochrome ont la propriété d’oxyder le diméthyle ou le tétraméthyl paraphénylène diamine en une semi-quinone colorée en rouge

les enzymes  ex : céruloplasmine : synthétisée dans le foie et contient 6 à 8 atomes Cu (soit 95% Cu) ; enzyme qui transforme les ions Fe2+ en ions Fe3+ dans l’organisme ; le 5% Cu restant présents dans d’autres métalloprotéine (ex : cytochrome oxydase). Il est excrété par les urines. L’intox au Cu = fèces, urines, salive et sueur bleu  provoque une destruction des reins. 3. Fer (Fe) : également un des oligo-éléments les + présent dans l’organisme – le 1er – (pour 70kg, 3 à 4g Fe).

et demie à 21° +/- 2° C C, centrifugé 10 min (2700 g). Le sérum est séparé immédiatement. d' E Ré xa se me au n SC s de ER l'e EN n 1.1 Le dosage des protéines (méthode colorimétrique) et le dosage du glucose (méthode à la glucose oxydase) donnent des résultats plus élevés sur le plasma que sur ce sérum. Expliquer et justifier ces deux résultats. et s 1.2 Pour établir l’ionogramme d’un sujet, on détermine la concentration plasmatique des ions suivants : Na+, K+, Ca2+, Mg2+

l’oxydation du glucose. En effet, l’oxydation du glucose catalysé par la glucose-oxydase produit de l’eau oxygéné H2O2 et de l’acide gluconique. Si on rajoute comme réactif un chromogène réduit incolore, l’eau oxygéné en présence de peroxydase oxyde à son tour ce chromogène en un dérivé oxydé coloré. Dans notre cas, le chromogène se colore en rose. On utilise donc le réactif Glycemag car il contient la glucose oxydase, la peroxydase et le chromogène réduit incolore. On va donc introduire la même quantité

Sources d’émission de CO II) Au contact du sang Le monoxyde de carbone se lie à l’hémoglobine* (réduction de la capacité de transport de l'oxygène), à la myoglobine* (baisse de la capacité de stockage de l'oxygène), et au cytochrome oxydase mitochondriale* (inhibition de la respiration cellulaire). Ainsi, on assiste à la formation de la carboxyhémoglobine* (COHb) - la théorie la plus généralement admise est que la toxicité du monoxyde de carbone repose sur la formation de carboxyhémoglobine

être transformées en acide urique par désamination oxydative : la guanine donne la xanthine ; l’adénosine, l’hypoxanthine. L’hypoxanthine se transforme en xanthine et la xanthine en acide urique. Ces deux dernières étapes se font grâce à la xanthine-oxydase, enzyme qu’inhibe l’allopurinol. L ‘acide urique est le terme ultime du catabolisme puisque l’absence d’uricase chez l’homme ne permet pas sa dégradation en allantoïne. 1° - La surcharge urique est essentiellement liée dans la goutte primitive à

glucose (« Glucose RTU » : composition :solution tampon de pH 7 , phénol, aminoantipyrine, peroxydase et glucose oxydase .Fournisseur : Biomérieux ) • 5 cuves de spectrophotométrie • un spectrophotomètre visible • parafilm • étuve à 40 °C Principe du dosage : On réalise l’oxydation du glucose C6H12O6 par le dioxygène. Cette réaction est catalysée par une enzyme , la glucose oxydase. Celle –ci est spécifique du glucose : seule l’oxydation de ce sucre qui est catalysée sera observée. Le glucose