STRUCTURE DES IMMUNOGLOBULINES

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1) Introduction 2) Structure de base des Ig 3) Structure de base des molécules d’immunoglobulines 31/ Structure des IgG a) Structure b) Déduction de la structure des Ac c) Etude de la séquence des Ig d) Les domaines des Ig e) Domaine des régions variables f) Domaines répétitif 32/ Structure des IgA 33/ Structure des IgM 34/ Structure des autres Ig 4) Le récepteur pour l’Ag des LB=BCR 5) Déterminant antigéniques des Ig 6) Utilisation des Ac en clinique
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2) Structure de base des Ig

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2) Structure de base des Ig
L’électrophorèse du sérum montre que les immunoglobulines sont très hétérogènes. Cette hétérogénéité a permis de définir 5 classes d’immunoglobulines: IgA, IgD, IgE, IgG et IgM Ces immunoglobulines sont les effecteurs de l’immunité humorale

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3) Structure de base des molécules d’Ig
Un anticorps (IgG) est composé de 2 chaînes lourdes liées à 2 chaînes légères

Structure tridimensionnelle d’une Ig obtenue par cristallographie 5

3.1) Les IgG a / Structure Un anticorps (IgG) est composé de 2 chaînes lourdes liées à 2 chaînes légères

Structure tridimensionnelle d’une Ig obtenue par cristallographie

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3.1) Les IgG b/ Déduction de la structure des Ac

Expérience Edelman : Clivage protéolytique par la papaïne Fab

Fc

IgG

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3.1) Les IgG b/ Déduction de la structure des Ac

Clivage protéolytique par la pepsine Fab’2

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3.1) Les IgG c/ Etude de la séquence des Ig
La structure de base des Immunoglobulines a pu être élucidée grâce à une pathologie humaine nommée le myélome multiple ou la maladie de Kahler Un myélome est une prolifération monoclonale d’un plasmocyte ne qui produit qu’un seule type d’anticorps Chez un patient atteint du myélome multiple, la protéine de myélome représente jusqu’à 95% des immunoglobulines sériques.

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3.1) Les IgG c/ Etude de la séquence des Ig Région constante et variable des Chaînes lourdes (CH) et