H’SAINA SALMA MERGOIL ALIX La spécificité des enzymes : étude moléculaireProblématique : De quoi dépend la spécificité des enzymes ? Enzyme étudiée : la carboxypeptidase . Hypothèses : On suppose que la spécificité de l’enzyme pour son substrat dépend de la configuration du site actif. On sait que parmi les protéines il existe des acides aminés, la séquence primaire de la séquence polypeptidique va s’arranger en séquence secondaire, tertiaire, etc. On suppose donc que le site …afficher plus de contenu…

La comparaison sera permise par la coloration des différents éléments observés : les acides aminés ainsi que le substrat. Dans notre expérience, on utilise l’enzyme carboxypeptidase. Or on sait que cette enzyme a une forme globuleuse et possède une structure complexe comportant des hélices alpha, des feuillets bêta et des coudes, de plus la structure spatiale est maintenue par des liaisons hydrogènes. Les enzymes sont, en effet, spécifiques d’une réaction chimique donnée réalisée sur un substrat défini. De plus, la …afficher plus de contenu…

Comparaison entre un carboxypeptidase seul, un autre avec substrat ainsi qu’un muté. Enzyme + substrat Enzyme seule Enzyme mutée, non fonctionnelle Légendes : His69 Tyr248 Glu72 Arg145 Mutation Substrat On observe, grâce au logiciel RASTOP, que l’enzyme seule possède les Acides aminés : His69, Arg145, Tyr248 et Glu72.On observe également que dans le complexe enzyme-substrat les mêmes Acides aminés sont présents en plus du substrat lui-même et on observe également des déplacements de certains résidus au niveau du site de fixation du substrat, en particulier, la chaine latérale de la Tyr248 se rabat au-dessus du substrat (un déplacement de l’ordre de 1,2 nm).Enfin, on observe dans l’enzyme muté, la présence des Acides aminés His69 etTyr248 seulement. Or on sait ces acides aminés