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Hétéroprotéine : constitué d'acide aminée uniquement
Holoprotéine : protéine constitué d'une partie protéique et d'une autre partie non protéique (groupe protéique)
exemple : de protéine holigomérique constitué de 4 chaînes de protéines appellé hémoglobine et de 4 chaînes protéiques appellé l'HEM (voir T4) . L'HEM est une molécule très hydrophobe qui est situé au cœur de chaque hémoglobine il comporte un fe2+ qui aide à la fixation du dihydrogène O2. Le groupe prostétique peut êtres de nature minéral (exemple un ion métalique le zinc) ou de nature organique (exemple lipide , glucide) le glucoprotéine est une grande protéine et si c'est une petite protéine lipoprotéine.
Remarque : on peut aussi classé les protéines en fonction de leurs importances de leurs rôles biologique ( protéine de structure , de transport , de défence , enzyme , d'info de régulation) mais on préfére les classé en générale en fonction de leur forme (conformation)
principale protéine fibreuse (voir T7)
une protéine dite fibreuse ou fitilère quand une de ses dimension est ( large , longue , profonde) est 10 fois plus élevés que les autres (l'épaisseur) elles sont essentielement constitués d'hélice alpha et de feuillet betta (structure secondaire) et donc sont composées d'acide aminée hydrophobe donc elles sont souvent insoluble dans l'eau elles ont un rôle structurale (rigide ou mécanique) exemple : rôle dans les tissus conjonctifs (derme , muqueuse , paroi des faisseaux) cartilage , tendon , ligament , os et cheveux.
protéine globulaire (voir T8)
elles ont une formes plus ou moins sphérique elles comportent des protéines des portions d'héloces alpha et des feuillet betta de coude et une partie de pellote qui donne une structure tertiaire et éventuellement une structure quaternaire à la protéine se sont souvent des protéines hétéroprotéines elles sont généralement hydrosoluble (voir T8) figure 2